7
Τριτοταγής δομή πρωτεϊνών
Με το ποντίκι μπορείς να περιστέψεις το μοριακό μοντέλο και να ζουμάρεις
Παρουσίαση σε εξέλιξη
Ενδομοριακές αλληλεπιδράσεις

Η πολυπεπτιδική αλυσίδα με τις περιοχές της δευτεροταγούς δομής αναδιπλώνεται περαιτέρω γύρω από τον εαυτό της για να λάβει την τριτοταγή δομή. Για παράδειγμα, η τριτοταγής δομή του ενζύμου λυσοζύμη αποτελείται από α-έλικες, μία β-πτυχωτή επιφάνεια, που σχηματίζεται από 3 β κλώνους, β στροφές και τυχαίες διαμορφώσεις.

Επισήμανση στοιχείων της δευτεροταγής δομής λυσοζύμης

Το σύνολο των δομών αυτών συγκροτούν τη δομη της πρωτεΐνης στο χώρο, η οποία αποτελεί την τριτοταγή δομή της πρωτεΐνης. Οι δομές αυτές συγκρατούνται μεταξύ τους από μια σειρά αλληλεπιδράσεων μεταξύ των διαφορετικών υποομάδων, όπως:

  • Δεσμοί υδρογόνου μεταξύ ατόμων πεπτιδικών δεσμών
  • Δεσμοί υδρογόνου μεταξύ ατόμων ενός πεπτιδικού δεσμού και της πλευρικής R ομάδας ενός αμινοξέος
  • Δεσμοί υδρογόνου μεταξύ ατόμων των πλευρικών R ομάδων δύο πολικών αμινοξέων
  • Δυνάμεις Van der Waals μεταξύ των R ομάδων των μη πολικών αμινοξέων
  • Ιοντικοί δεσμοί (γέφυρες άλατος) μεταξύ των R ομάδων αντίθετα φορτισμένων αμινοξέων
    Ιοντικοί δεσμοί λυσοζύμης
  • Ομοιοπολικοί δεσμοί μεταξύ των αμινοξέων που περιέχουν σουλφυδρυλικές ομάδες (Cys)
    Δισουλφιδικοί δεσμοί
Επισήμανση δεσμών τριτοταγούς δομής Λυσοζύμης
Υδροφοβικότητα και ανάλυση του φορτίου

Το πραγματικό σχήμα της λυσοζύμης είναι σφαιρικό και αποδίδεται με το χωροπληρωτικό μοντέλο. Το μοντέλο αυτό παρουσιάζει ότι η κάθε πολυπεπτιδική αλυσίδα διευθετείται με τέτοιο τρόπο, ώστε οι μη πολικές πλευρικές ομάδες R να «κρύβονται» στο εσωτερικό της δομής από όπου απουσιάζει πλήρως το νερό, οπότε δημιουργείται μια υδρόφοβη περιοχή. Αντίθετα,οι πολικές πλευρικές ομάδες R να διατάσσονται στην περιφέρεια, ώστε να είναι δυνατή η ανάπτυξη δεσμών υδρογόνου με τα πολικά μόρια του περιβάλλοντος.

Επισήμανση υδρόφιλων (πολικών) και υδρόφοβων ομάδων

Παρατηρώντας την τρισδιάστατη δομή της λυσοζύμης, οι παραπάνω αρχές ισχύουν. Υπάρχουν, όμως, και κάποια υδρόφοβα αμινοξέα που εκτίθενται στην επιφάνεια του μορίου.

Βιολογική λειτουργία της λυσοζύμης

Η πλειονότητα των πρωτεϊνών είναι ένζυμα που καταλύουν μια ειδική βιοχημική αντίδραση. Η ενζυμική δράση προσδιορίζεται από την τριτοταγή δομή της πρωτεΐνης και συνδέεται με την ύπαρξη στην πρωτεϊνική αλληλουχία συγκεκριμένων καταλοίπων που αποτελούν το ενεργό κέντρο του ενζύμου.

Εδώ παρουσιάζεται η λυσοζύμη από το ασπράδι του αυγού που υδρολύει τους πολυσακχαρίτες (δηλαδή διασπά τους α-1,4 γλυκοζιτικούς δεσμούς τους) στο προστατευτικό κυτταρικό τοίχωμα μερικών οικογενειών βακτηρίων. Στην παρουσίαση κορδέλας δίνεται αρχικά η περιοχή του ενεργού κέντρου και στη συνέχεια η σύνδεση ενζύμου-υποστρώματος. Τα κατάλοιπα των αμινοξέων Gln 35 και Asp 52 του ενεργού κέντρου της λυσοζύμης εμφανίζονται μπλε, ενώ το προσδεμένο υπόστρωμα σε αυτά κόκκινο.

Ενεργό κέντρο και υπόστρωμα λυσοζύμης

Ενεργό κέντρο και υπόστρωμα λυσοζύμης
Τμήμα Χημείας / Α.Π.Θ. / 2008 - 2014